如何通過形狀區別蛋白晶體和鹽晶
1、在已知蛋白質晶體、鹽晶或沉淀劑晶體形貌、顏色情況下，可用普通光學或偏光顯微鏡直接觀察鑒別。有經驗的晶體學家可以從形貌來判斷對應晶體的對稱性，并據此判斷它是鹽晶體還是蛋白質晶體。
2、在未知情況下可采用如下方法：
①脫水法：用晶體環固定晶體，較長時間暴露在空氣中，蛋白質晶體由于脫水而損毀，鹽晶則不發生變化；
②密度法：撈出晶體，輕放在結晶液滴上，蛋白質晶體能短時間浮于表面，而鹽晶快速下沉；
③硬度法：在低倍光學顯微鏡下，在結晶液中用針尖觸碰晶體，蛋白質晶體偏軟，容易碎成粉狀，而鹽晶偏硬，容易碎裂成塊；
④溶解法：用濕濾紙觸碰晶體，蛋白質晶體很快溶解，而鹽晶需較長時間才能溶解；
⑤灼燒法：撈出晶體放在蓋玻片上，火焰灼燒蓋玻片底部，顯微鏡下觀察蛋白質晶體會由半透明狀變成純黑色粉末，也有毛發特有的燒焦味；
⑥sds-page法：撈出晶體，在沉淀劑中輕蘸洗滌，經電泳后判斷是否有目標染色條帶；⑦對照法：參照鹽的溶解度和擴散平衡時結晶液中的鹽濃度，判斷能否長出鹽晶，也可單獨培養鹽晶，根據形貌作對照鑒別等；
⑧偏光法：蛋白質晶體和鹽晶都有較強的偏光性，利用此性質能區別晶體和其他非晶態物質（如玻璃壁上和結晶液內的小氣泡、無定形沉淀等），效果顯著；
⑨衍射法：即x線單晶衍射法，獲得衍射圖譜，解析結構，進而判定是否是蛋白質晶體。
求助 如何鑒別蛋白質晶體與鹽的結晶
可以利用鹽與蛋白質晶體密度的差異來鑒別。挑一顆晶體，把它扔到合適密度的溶劑里（比如四氯化碳），如果浮在上面的，一般是蛋白質晶體；如果沉下去的就是鹽了。也可以根據晶體的形貌來判斷，不同空間群的晶體一般具有不同的形貌特征，有經驗的晶體學家可以從形貌來判斷對應晶體的對稱性，并據此判斷它是鹽晶體還是蛋白質晶體。如果不是很確定的話，建議可以單獨培養鹽晶體，將它的形貌與蛋白質母液中獲得的晶體進行對比。還可以從晶體的硬度上來判斷，無機鹽的晶體一般具有較高的硬度，而蛋白質晶體的硬度就要差很遠了。
顯微鏡下如何判斷是鹽晶還是蛋白晶體？
1、在已知蛋白質晶體、鹽晶或沉淀劑晶體形貌、顏色情況下，可用普通光學或偏光顯微鏡直接觀察鑒別。有經驗的晶體學家可以從形貌來判斷對應晶體的對稱性，并據此判斷它是鹽晶體還是蛋白質晶體。
2、在未知情況下可采用如下方法：
①脫水法：用晶體環固定晶體，較長時間暴露在空氣中，蛋白質晶體由于脫水而損毀，鹽晶則不發生變化；
②密度法：撈出晶體，輕放在結晶液滴上，蛋白質晶體能短時間浮于表面，而鹽晶快速下沉；
③硬度法：在低倍光學顯微鏡下，在結晶液中用針尖觸碰晶體，蛋白質晶體偏軟，容易碎成粉狀，而鹽晶偏硬，容易碎裂成塊；
④溶解法：用濕濾紙觸碰晶體，蛋白質晶體很快溶解，而鹽晶需較長時間才能溶解；
⑤灼燒法：撈出晶體放在蓋玻片上，火焰灼燒蓋玻片底部，顯微鏡下觀察蛋白質晶體會由半透明狀變成純黑色粉末，也有毛發特有的燒焦味；
⑥SDS-PAGE法：撈出晶體，在沉淀劑中輕蘸洗滌，經電泳后判斷是否有目標染色條帶；⑦對照法：參照鹽的溶解度和擴散平衡時結晶液中的鹽濃度，判斷能否長出鹽晶，也可單獨培養鹽晶，根據形貌作對照鑒別等；
⑧偏光法：蛋白質晶體和鹽晶都有較強的偏光性，利用此性質能區別晶體和其他非晶態物質（如玻璃壁上和結晶液內的小氣泡、無定形沉淀等），效果顯著；
⑨衍射法：即X線單晶衍射法，獲得衍射圖譜，解析結構，進而判定是否是蛋白質晶體。
蛋白質晶體是怎么一會事?定義是什么?它有什么特點?和蛋白質有什么關系?謝謝個位老師,教我這個門外漢
蛋白質的晶體狀態與自然狀態也不盡相同，在分析的時候要考慮到這個問題。核磁共振技術可以分析液態下的肽鏈結構，這種方法繞過了結晶、X－射線衍射成像分析等難點，直接分析自然狀態下的蛋白質的結構。現代核磁共振技術已經從一維發展到三維，在計算機的輔助下，可以有效地分析并直接模擬出蛋白質的空間結構、蛋白質與輔基和底物結合的情況以及酶催化的動態機理。從某種意義上講，核磁共振可以更有效地分析蛋白質的突變。國外有許多研究機構正在致力于研究蛋白質與核酸、酶抑制劑與蛋白質的結合情況，以開發
具有高度專一性的藥用蛋白質。
蛋白質變性失去結晶能力是什么意思
蛋白質結晶是指在其溶液中由于溶劑溶解度的改變或其他原因，從原溶液中析出，通過分子間的作用力相互聚集形成的具有特定規格排列的析出物，即蛋白質晶體。
故結晶的關鍵點在于待結晶物可析出，有結晶核，待結晶物為同種分子且空間結構相同。一般可以引起蛋白質變性的原因分為兩類，分別是物理和化學因素兩類。比如加熱、加壓、強酸、強堿等。
而一般地，正常或天然蛋白質往往都是具有特定的空間結構，當蛋白質發生變性后，原有的空間結構被破壞，即使是同一種蛋白質分子，在變性后，不同的蛋白質分子的變性程度和空間結構變化程度也會有所不同，也就無法形成晶體，即無法結晶。
能使蛋白質變性的因素很多，如強酸、強堿、重金屬鹽、尿素、胍、去污劑、三氯乙酸、有機溶劑、高溫、射線、超聲波、劇烈振蕩或攪拌等。但不同蛋白對各種因素的敏感性不同。
溫度：多數蛋白在60℃以上開始變性。熱變性通常是不可逆的，少數蛋白在pH6以下變性時不發生二硫鍵交換，仍可復性。多數蛋白在低溫下穩定，但有些蛋白在低溫下會鈍化，其中有些蛋白的鈍化是不可逆的。
如固氮酶的鐵蛋白在0－1℃下15小時就會失活。一個可能的原因是寡聚蛋白發生解聚，如TMV的丙酮酸羧化酶。
pH值：蛋白質一般在pH 4－10范圍較穩定。當pH超過pK幾個單位時，一些蛋白內部基團可能會翻轉到表面，造成變性。如血紅蛋白分子內部的組氨酸在低pH下會出現在表面。
