α-氨基酸（有機化合物）

α-氨基酸（有機化合物）

α-氨基酸 （有機化合物） 次瀏覽 | 2022.08.13 15:31:34 更新 來源 ：互聯網 精選百科 本文由作者推薦 α-氨基酸有機化合物

氨基酸（aminoacid）既含氨基又含酸性基團的有機化合物，約有20種。生物體中絕大多數是帶羧基的氨基酸。α氨基酸是蛋白質的主要組分，是生物體中最重要的氨基酸。氨基酸是一種兩性化合物，對維持生物體酸堿平衡有很大作用，在各種生物體中還普遍存在著結構和功能很不相同的游離氨基酸。

中文名

氨基酸

外文名

amino acid

拼音

ān jī suān

作用

構成蛋白質(protein)的基本單位

專業

農業科學|醫藥科學|生物學

解釋

含有氨基和羧基的一類有機化合物

合成

組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，后者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。

必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用于生物堿、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由于氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脫羧轉變成胺后被分解。

分類

20種蛋白質氨基酸在結構上的差別取決于側鏈基團R的不同。通常根據R基團的化學結構或性質將20種氨基酸進行分類

根據側鏈基團的極性

非極性氨基酸（疏水氨基酸）8種

極性氨基酸（親水氨基酸）：

根據化學結構

脂肪族氨基酸：

芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸

雜環族氨基酸：組氨酸、色氨酸

雜環亞氨基酸：脯氨酸

從營養學的角度

1、必需氨基酸（esntialaminoacid）：指人體（或其它脊椎動物）不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些氨基酸稱為必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。共有8種其作用分別是：

賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退化；

色氨酸：促進胃液及胰液的產生；

苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；

蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；

異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用于甲狀腺、性腺；

亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；

纈氨酸：作用于黃體、乳腺及卵巢。

2、精氨酸：精氨酸與脫氧膽酸制成的復合制劑（明諾芬）是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。

組氨酸：可作為生化試劑和藥劑，還可用于治療心臟病，貧血，風濕性關節炎等的藥物。

人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸，但通常不能滿足正常的需要，因此，又被稱為半必需氨基酸或條件必需氨基酸，在幼兒生長期這兩種是必需氨基酸。人體對必需氨基酸的需要量隨著年齡的增加而下降，成人比嬰兒顯著下降。（近年很多資料和教科書將組氨酸劃入成人必需氨基酸）

3、非必需氨基酸（nonesntialaminoacid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

性質

無色晶體，熔點極高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的無味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。

紫外吸收性質

氨基酸的一個重要光學性質是對光有吸收作用。

20種Pr——AA在可見光區域均無光吸收，在遠紫外區（<220nm）均有光吸收，在紫外區（近紫外區）（220nm～300nm）只有三種AA有光吸收能力，這三種氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因為它們的R基含有苯環共軛雙鍵系統。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白質一般都含有這三種AA殘基，所以其最大光吸收在大約280nm波長處，因此能利用分光光度法很方便的測定蛋白質的含量。分光光度法測定蛋白質含量的依據是朗伯—比爾定律。在280nm處蛋白質溶液吸光值與其濃度成正比。

酸堿性質

1、兩性解離與等電點

氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH纈氨酸離子和能接受質子的COO負離子，因此氨基酸是兩性電解質。

氨基酸的等電點：氨基酸的帶電狀況取決于所處環境的pH值，改變pH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷，也可使它處于正負電荷數相等，即凈電荷為零的兩性離子狀態。使氨基酸所帶正負電荷數相等即凈電荷為零時的溶液pH值稱為該AA

2、解離常數

解離式中K和K′分別代表α－碳原子上-COOH和-NH的表現解離常數。在生化上，解離常數是在特定條件下（一定溶液濃度和離子強度）測定的。等電點的計算可由其分子上解離基團的表觀解離常數來確定。

3、多氨基（堿性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解離

解離原則：先解離α-COOH，隨后其他-COOH；然后解離α-NH，隨后其他-NH。總之羧基解離度大于氨基，α-C上基團大于非α-C上同一基團的解離度。等電點的計算：首先寫出解離方程，兩性離子左右兩端的表觀解離常數的對數的算術平均值。一般pI值等于兩個相近pK值之和的一半。如天冬氨酸賴氨酸。

4、氨基酸的酸堿滴定曲線

以甘氨酸為例：摩爾甘氨酸溶于水時，溶液pH為5.97，分別用標準NaOH和HCl滴定，以溶液pH值為縱坐標，加入HCl和NaOH的摩爾數為橫坐標作圖，得到滴定曲線。該曲線一個十分重要的特點就是在pH=2.34和pH=9.60處有兩個拐點，分別為其pK和pK。規律：pH[R±]>[R];pH>pK′時，[R]>[R±]>[R];pH=pI時，凈電荷為零，[R]=[R];pHpI時，凈電荷為“-”。

基本反應檢測

1、茚三酮反應（ninhydrinreaction）

試劑顏色備注

茚三酮（弱酸環境加熱）紫色（脯氨酸、羥脯氨酸為黃色）（檢驗α－氨基）

2、坂口反應（Sakaguchireaction）

α-萘酚+堿性次溴酸鈉紅色

（檢驗胍基精氨酸有此反應）

3、米隆反應（又稱米倫氏反應）

HgNO+HNO熱紅色（檢驗酚基酪氨酸有此反應，未加熱則為白色）

4、Folin-Ciocalteau反應（酚試劑反應）

磷鎢酸-磷鉗酸藍色（檢驗酚基酪氨酸有此反應）

5、黃蛋白反應

濃硝酸煮沸黃色（檢驗苯環酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反應）

6、Hopkin-Cole反應（乙醛酸反應）

加入乙醛酸混合后徐徐加入濃硫酸乙醛與濃硫酸接觸面處產生紫紅色環（檢驗吲哚基色氨酸有此反應）

7、Ehrlich反應

P-二甲氨基苯甲醛+濃鹽酸藍色（檢驗吲哚基色氨酸有此反應）

8、硝普鹽試驗

Na(NO)Fe(CN)*2HO稀氨水紅色（檢驗巰基半胱氨酸有此反應）

9、Sulliwan反應

1，2萘醌、4磺酸鈉+NaSO紅色（檢驗巰基半胱氨酸有此反應）

10、Folin反應

1，2萘醌、4磺酸鈉在堿性溶液深紅色（檢驗α－氨基酸）

肽鍵（peptidebond）:一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。

肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的氨基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下氨基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上氨基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。

肽鏈中的氨基酸已不是游離的氨基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基（aminoacidresidue）。

多肽有開鏈肽和環狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，并用（H）表示，并以此開始對多肽分子中的氨基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，并用（OH）來表示。

已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的氨基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫學關系密切的多肽，分別具有重要的生理功能或藥理作用。

多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處于還原、活性狀態的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種谷胱甘肽。

一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發現與鑒定，它們大多具有重要的生理功能或藥理作用，又如一些“腦肽”與機體的學習記憶、睡眠、食欲和行為都有密切關系，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。

多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中氨基酸殘基數較蛋白質少，一般少于50個，而蛋白質大多由100個以上氨基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，

除分子量外，還認為多肽一般沒有嚴密并相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是氨基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。8、環酮、其制備以及其在合成

氨基酸以及各種氨基酸組成的二肽和三肽的吸收與單糖相似，是主動轉運，且都是同Na轉運耦聯的。當肽進入腸粘膜上皮細胞后，立即被存在于細胞內的肽酶水解為氨基酸。因此，吸收入靜脈血中的幾乎全部是氨基酸。

氨作用

手性α-氨基酸在多個研究領域的發展中發揮著不可或缺的作用，如肽鏈研究、配體設計和藥物發現。氨基酸也是生物體有機體的重要組成部分，在生命現象中起著至關重要的作用。隨著生物科學的進步，對氨基酸在生物體內的重要生物機能越來越清楚。氨基酸在生物體內物質代謝調控，信息傳遞方面扮演重要的角色。如賴氨酸可以促進大腦發育，能促進脂肪代謝，防止細胞退化；色氨酸可以促進胃液及胰液的產生；苯丙氨酸能參與消除腎及膀胱功能的損耗等等。[1]

起氮平衡作用

當每日膳食中蛋白質的質和量適宜時，

攝入的氮量由糞、尿和皮膚排出的氮量相等，稱之為氮的總平衡。實際上是蛋白質和氨基酸之間不斷合成與分解之間的平衡。正常人每日食進的蛋白質應保持在一定范圍內，突然增減食入量時，機體尚能調節蛋白質的代謝量維持氮平衡。食入過量蛋白質，超出機體調節能力，平衡機制就會被破壞。完全不吃蛋白質，體內組織蛋白依然分解，持續出現負氮平衡，如不及時采取措施糾正，終將導致抗體死亡。

轉變為脂肪

氨基酸分解代謝所產生的a－酮酸，隨著不同特性，循糖或脂的代謝途徑進行代謝。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或轉變為糖或脂肪，或進入三羧循環氧化分解成CO和HO，并放出能量。

產生一碳單位

某些氨基酸分解代謝過程中產生含有一個碳原子的基團，包括甲基、亞甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亞氨甲基等。

一碳單位具有一下兩個特點：1.不能在生物體內以游離形式存在；2.必須以四氫葉酸為載體。能生成一碳單位的氨基酸有：絲氨酸、色氨酸、組氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通過S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳單位），因此蛋氨酸也可生成一碳單位。一碳單位的主要生理功能是作為嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸聯系的紐帶。

參與構成酶等

參與構成酶、激素、部分維生素。酶的化學本質是蛋白質（氨基酸分子構成），如淀粉酶、胃蛋白酶、膽堿脂酶、碳酸酐酶、轉氨酶等。含氮激素的成分是蛋白質或其衍生物，如生長激素、促甲狀腺激素、腎上腺素、胰島素、促腸液激素等。有的維生素是由氨基酸轉變或與蛋白質結合存在。酶、激素、維生素在調節生理機能、催化代謝過程中起著十分重要的作用。

氨基酸需要量

成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。

在醫療中應用

氨基酸在醫藥上主要用來制備復方氨基酸輸液，也用作治療藥物和用于合成多肽藥物。用作藥物的氨基酸有一百幾十種，其中包括構成蛋白質的氨基酸有20種和構成非蛋白質的氨基酸有100多種。

由多種氨基酸組成的復方制劑在現代靜脈營養輸液以及“要素飲食”療法中占有非常重要的地位，對維持危重病人的營養，搶救患者生命起積極作用，成為現代醫療中不可少的醫藥品種之一。

谷氨酸、精氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸單獨作用治療一些疾病，主要用于治療肝病疾病、消化道疾病、腦病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、兒科營養和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌癥治療上出現了希望。

人體生命活動

氨基酸是構成生物體蛋白質并同生命活動有關的最基本的物質，

是在生物體內構成蛋白質分子的基本單位，與生物的生命活動有著密切的關系。它在抗體內具有特殊的生理功能，是生物體內不可缺少的營養成分之一。

人體構成基本物質之一

作為構成蛋白質分子的基本單位的氨基酸，無疑是構成人體內最基本物質之一。

物質基礎

生命的產生、存在和消亡，無一不與蛋白質有關，正如恩格斯所說：“蛋白質是生命的物質基礎，生命是蛋白質存在的一種形式。”如果人體內缺少蛋白質，輕者體質下降，發育遲緩，抵抗力減弱，貧血乏力，重者形成水腫，甚至危及生命。一旦失去了蛋白質，生命也就不復存在

，故有人稱蛋白質為“生命的載體”。可以說，它是生命的第一要素。

蛋白質的基本單位是氨基酸。如果人體缺乏任何一種必需氨基酸，就可導致生理功能異常，影響機體代謝的正常進行，最后導致疾病。同樣，如果人體內缺乏某些非必需氨基酸，會產生機體代謝障礙。精氨酸和瓜氨酸對形成尿素十分重要；胱氨酸攝入不足就會引起胰島素減少，血糖升高。又如創傷后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使熱能充足仍不能順利合成蛋白質。

總之，氨基酸在人體內通過代謝可以發揮下列一些作用：①合成組織蛋白質；②變成酸、激素、抗體、肌酸等含氨物質；③轉變為碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，產生能量。

食物

氨基酸含量比較豐富的食物有魚類，像墨魚、

章魚、鱔魚、泥鰍、海參、墨魚、蠶蛹、雞肉、凍豆腐、紫菜、等。另外,像豆類,豆類食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比較多

牛肉、雞蛋、黃豆、銀耳和新鮮果蔬

動物內臟、瘦肉、魚類、乳類、山藥、藕等*玉米中嚴重缺乏賴氨酸

代謝途徑

氨基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：

主要在肝臟中進行：包括如下幾種過程：

氧化脫氨基：第一步，脫氫，生成亞胺；第二步，水解。生成的HO有毒，在過氧化氫酶催化下，生成HO和O，解除對細胞的毒害。

非氧化脫氨基作用：①還原脫氨基（嚴格無氧條件下）；②水解脫氨基；③脫水脫氨基；④脫巰基脫氨基；⑤氧化-還原脫氨基，兩個氨基酸互相發生氧化還原反應，生成有機酸、酮酸、氨；⑥脫酰胺基作用。

轉氨基作用。轉氨作用是氨基酸脫氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能參與轉氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之間發生氨基轉移作用，結果是原來的氨基酸生成相應的酮酸，而原來的酮酸生成相應的氨基酸。

聯合脫氨基：單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基，單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要。機體借助聯合脫氨基作用可以迅速脫去氨基：1、以谷氨酸脫氫酶為中心的聯合脫氨基作用。氨基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上，生成相應的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脫氨酶催化下，脫氨基生成α-酮戊二酸，并釋放出氨。2、通過嘌呤核苷酸循環的聯合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環的方式為主。

生物體內大部分氨基酸可進行脫羧作用，生成相應的一級胺。氨基酸脫羧酶專一性很強，每一種氨基酸都有一種脫羧酶，輔酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脫羧反應廣泛存在于動、植物和微生物中，有些產物具有重要生理功能，如腦組織中L-Glu脫羧生成r-氨基丁酸，是重要的神經遞質。His脫羧生成組胺（又稱組織胺），有降低血壓的作用。Tyr脫羧生成酪胺，有升高血壓的作用。但大多數胺類對動物有毒，體內有胺氧化酶，能將胺氧化為醛和氨。

因此，氨基酸在人體中的存在，不僅提供了合成蛋白質的重要原料，而且對于促進生長，進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種，人體的正常生命代謝就會受到障礙，甚至導致各種疾病的發生或生命活動終止。

對應密碼子表

密碼子（codonm），RNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組，在蛋白質合成時，代表某一種氨基酸。科學家已經發現，信使RNA在細胞中能決定蛋白質分子中的氨基酸種類和排列次序。也就是說，信使RNA分子中的四種核苷酸(堿基)的序列能決定蛋白質分子中的20種氨基酸的序列。堿基數目與氨基酸種類、數目的對應關系是怎樣的呢？為了確定這種關系，研究人員在試管中加入一個有120個堿基的信使RNA分子和合成蛋白質所需的一切物質，結果產生出一個含40個氨基酸的多肽分子。可見，信使RNA分子上的三個堿基能決定一個氨基酸。

物化信息概述

中文名稱:氨基酸

中文別名:

英文名稱:AminoAcids

英文別名:Aminosyn;Aminoacids,corngluten;Cornglutenaminoacids;Travasol;AMI-U-II;AlbumaidX;Alkylaminoacid;Aminess5.2%esntialaminoacidsw/histadine;AminoAcidBlend;Aminoacidssolution,Moripron-F;Aminocarboxylicacids;AminogenG;

Aminomix;Aminosyn10%;Aminosyn10%(ph6);Aminosyn3.5%;Aminosyn3.5%inplasticcontainer;Aminosyn5%;Aminosyn7%;Aminosyn7%(ph6);

CAS:65072-01-7

EINECS:-

分子式:RCHNHCOOH

性質

含有一個氨基和羧基的有機化合物。通式是：HN·R·COOH。無色晶體，熔點相當多。既有胺的性質，又有羧酸的性質。根據氨基在碳鏈上距離末端羧基的位置，可分為α-、β-、γ-、ω-等氨基酸。

參考資料