蛋白質(zhì)變性（生物學(xué)術(shù)語(yǔ)）

蛋白質(zhì)變性（生物學(xué)術(shù)語(yǔ)）

蛋白質(zhì)變性 （生物學(xué)術(shù)語(yǔ)） 次瀏覽 | 2022.10.06 20:36:49 更新 來(lái)源 ：互聯(lián)網(wǎng) 精選百科 本文由作者推薦 蛋白質(zhì)變性生物學(xué)術(shù)語(yǔ)

蛋白質(zhì)是由多種氨基酸通過(guò)肽鍵構(gòu)成的高分子化合物，蛋白質(zhì)在某些物理和化學(xué)因素作用下其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。

中文名

蛋白質(zhì)變性

外文名

protein denaturation

所屬學(xué)科

生物

原因

蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響

結(jié)果

蛋白質(zhì)活性喪失

影響因素

質(zhì)子

定義

蛋白質(zhì)變性（protein denaturation）：蛋白質(zhì)在某些物理和化學(xué)因素作用下其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)是由多種氨基酸通過(guò)肽鍵構(gòu)成的高分子化合物，在蛋白質(zhì)分子中各氨基酸的結(jié)合順序稱為一級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)的同一多肽鏈中的氨基和酰基之間可以形成氫鍵，使得這一多肽鏈具有一定的構(gòu)象，這些稱為蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)；多肽鏈之間又可互相扭曲折疊起來(lái)構(gòu)成特定形狀的排列稱為三級(jí)結(jié)構(gòu)，三級(jí)結(jié)構(gòu)是與二硫鍵、氫鍵等聯(lián)系著的。

原因

變性作用是蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響，改變其分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)和性質(zhì)的作用。一般認(rèn)為蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)有了改變或遭到破壞，都是變性的結(jié)果。能使蛋白質(zhì)變性的化學(xué)方法有加強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬鹽、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白質(zhì)變性的物理方法有加熱、紫外線照射、劇烈振蕩等。

結(jié)果生物活性喪失

蛋白質(zhì)的生物活性是指蛋白質(zhì)所具有的酶、激素、毒素、抗原與抗體、血紅蛋白的載氧能力等生物學(xué)功能。生物活性喪失是蛋白質(zhì)變性的主要特征。有時(shí)蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)只有輕微變化即可引起生物活性的喪失。

某些理化性質(zhì)的改變

蛋白質(zhì)變性后理化性質(zhì)發(fā)生改變，如溶解度降低而產(chǎn)生沉淀，因?yàn)橛行┰瓉?lái)在分子內(nèi)部的疏水基團(tuán)由于結(jié)構(gòu)松散而暴露出來(lái),分子的不對(duì)稱性增加，因此粘度增加，擴(kuò)散系數(shù)降低。

生物化學(xué)性質(zhì)的改變

蛋白質(zhì)變性后，分子結(jié)構(gòu)松散，不能形成結(jié)晶，易被蛋白酶水解。蛋白質(zhì)的變性作用主要是由于蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的結(jié)構(gòu)被破壞。天然蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)是通過(guò)氫鍵等次級(jí)鍵維持的，而變性后次級(jí)鍵被破壞，蛋白質(zhì)分子就從原來(lái)有序的卷曲的緊密結(jié)構(gòu)變?yōu)闊o(wú)序的松散的伸展?fàn)罱Y(jié)構(gòu)（但一級(jí)結(jié)構(gòu)并未改變）。所以，原來(lái)處于分子內(nèi)部的疏水基團(tuán)大量暴露在分子表面，而親水基團(tuán)在表面的分布則相對(duì)減少，至使蛋白質(zhì)顆粒不能與水相溶而失去水膜，很容易引起分子間相互碰撞而聚集沉淀。

物理變化與化學(xué)變化

引起蛋白質(zhì)變性的原因可分為物理和化學(xué)因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等；化學(xué)因素有強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(SDS)等。在臨床醫(yī)學(xué)上，變性因素常被應(yīng)用于消毒及滅菌。反之，注意防止蛋白質(zhì)變性就能有效地保存蛋白質(zhì)制劑。

蛋白質(zhì)的變性很復(fù)雜，要判斷變性是物理變化還是化學(xué)變化，要視具體情況而定。如果有化學(xué)鍵的斷裂和生成就是化學(xué)變化；如果沒(méi)有化學(xué)鍵的斷裂和生成就是物理變化。重金屬鹽使蛋白質(zhì)變性，是因?yàn)橹亟饘訇?yáng)離子可以和蛋白質(zhì)中游離的羧基形成不溶性的鹽，在變性過(guò)程中有化學(xué)鍵的斷裂和生成，因此是一個(gè)化學(xué)變化。

強(qiáng)酸、強(qiáng)堿使蛋白質(zhì)變性，是因?yàn)閺?qiáng)酸、強(qiáng)堿可以使蛋白質(zhì)中的氫鍵斷裂。也可以和游離的氨基或羧基形成鹽，在變化過(guò)程中也有化學(xué)鍵的斷裂和生成，因此，可以看作是一個(gè)化學(xué)變化。

尿素、乙醇、丙酮等，它們可以提供自己的羥基或羰基上的氫或氧去形成氫鍵，從而破壞了蛋白質(zhì)中原有的氫鍵，使蛋白質(zhì)變性。但氫鍵不是化學(xué)鍵，因此在變化過(guò)程中沒(méi)有化學(xué)鍵的斷裂和生成，所以是一個(gè)物理變化。

加熱、紫外線照射、劇烈振蕩等物理方法使蛋白質(zhì)變性，主要是破壞蛋白質(zhì)分子中的氫鍵，在變化過(guò)程中也沒(méi)有化學(xué)鍵的斷裂和生成，沒(méi)有新物質(zhì)生成，因此是物理變化。否則，雞蛋煮熟后就不是蛋白質(zhì)了。而我們知道，熟雞蛋依然有營(yíng)養(yǎng)價(jià)值，其中的蛋白質(zhì)反而更易為人體消化系統(tǒng)所分解吸收。

應(yīng)用價(jià)值

1、雞蛋、肉類等經(jīng)加溫后蛋白質(zhì)變性，熟后更易消化。

2、細(xì)菌、病毒加溫，加酸、加重金屬（汞）因蛋白質(zhì)變性而滅活（滅菌、消毒）。

3、動(dòng)物、昆蟲(chóng)標(biāo)本固定保存、防腐。

4、很多毒素是動(dòng)物蛋白質(zhì)，加甲醛固定，減毒、封閉毒性堿基團(tuán)作類毒素抗原，制作抗毒素。

5、制革，使皮革成形。

6、蠶絲是由蛋白質(zhì)變性而成。

7、用于蛋白質(zhì)的沉淀。從血液中提分離、提純激素，制藥。

8、臨床上外科凝血，止血。尿中管型診斷腎臟疾病。

9、酶類分解各種蛋白質(zhì)，以利于腸壁對(duì)營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)的吸取。

10、加入電解質(zhì)使蛋白質(zhì)凝聚脫水如做豆腐。

11、改變蛋白質(zhì)分子表面性質(zhì)進(jìn)行鹽析，層析分離提純蛋白質(zhì)，如核酸的提純、DNA測(cè)定。

12、大分子的破碎，基因重整合。

13、蛋白質(zhì)分子結(jié)合重金屬而解毒。

14、蛋白質(zhì)分子與某些金屬結(jié)合出現(xiàn)顯色反應(yīng)，如雙縮脲反應(yīng)可測(cè)定含量。

15、用于蛋白純化中雜蛋白的沉淀。

蛋白質(zhì)復(fù)性

蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí)，次級(jí)鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。如果變性條件劇烈持久，蛋白質(zhì)的變性是不可逆的。如果變性條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說(shuō)明蛋白質(zhì)分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)的變化不大。這時(shí)，如果除去變性因素，在適當(dāng)條件下變性蛋白質(zhì)可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)復(fù)性（renaturation）。例如胃蛋白酶加熱至80～90℃時(shí)，失去溶解性，也無(wú)消化蛋白質(zhì)的能力，如將溫度再降低到37℃，則又可恢復(fù)溶解性和消化蛋白質(zhì)的能力。

參考資料